Ubiquitinazione

Aggiunta di una piccola proteina chiamata ubiquitina a una proteina già formata. Avviene in fase post-traduzionale tramite una cascata di tre enzimi: E1 (attivante) → E2 (coniugante) → E3 (ligasi, che dà la specificità per il substrato).

Effetto: dipende dal tipo di catena di ubiquitina che viene costruita.

• Una catena di poliubiquitina legata sulla lisina 48 (K48) è il segnale classico di “da distruggere”: indirizza la proteina al proteasoma per la degradazione.
• Altri tipi di legame (es. K63) o la mono-ubiquitinazione non degradano, ma fungono da segnali regolatori: traffico di membrana, riparo del DNA, attivazione di segnalazioni.

Destino: il proteasoma

Le proteine marcate con poliubiquitina K48 vengono riconosciute e demolite dal Proteasoma (26S), che le srotola (consumando ATP), recupera l’ubiquitina e le taglia in brevi peptidi. Questo sistema ubiquitina-proteasoma controlla la qualità delle proteine, la regolazione del ciclo cellulare e la generazione dei peptidi per la presentazione antigenica MHC-I.

🔗 Collegamenti

• Histone Code e Modificazioni Epigenetiche — 📋 tipo di modificazione