Beta-Galattosidasi

La β-galattosidasi è l’enzima codificato dal gene lacZ, il primo gene strutturale dell’Operone Lac. È l’enzima chiave del catabolismo del lattosio e lo storico marcatore sperimentale su cui Jacob e Monod dimostrarono l’induzione genica.

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Struttura

• È una grande proteina a struttura quaternaria omotetramerica (4 subunità identiche di ~1000 amminoacidi ciascuna).
• Ogni subunità contiene un sito attivo con uno ione Mg²⁺ e uno ione Na⁺ necessari alla catalisi.
• Appartiene alla famiglia delle glicosil-idrolasi (idrolasi che scindono legami glicosidici).

Funzionamento

La β-galattosidasi idrolizza il legame β-1,4-glicosidico del lattosio (un disaccaride), scindendolo nei due monosaccaridi che lo compongono:

$\text{lattosio}\stackrel{\beta \text{-galattosidasi}}{\to }\text{glucosio}+\text{galattosio}$

I due zuccheri possono poi entrare nella glicolisi. La stessa attività catalizza anche una reazione di transglicosilazione secondaria che converte parte del lattosio in allolattosio, l’isomero che funge da vero induttore dell’operone (vedi sotto).

Ruolo nell’operone lac (contesto)

• Doppio ruolo: è sia l’enzima catabolico (demolisce il lattosio) sia il produttore dell’allolattosio che, legandosi al repressore, accende l’operone — un anello di feedback positivo che amplifica l’induzione.
• Marcatore sperimentale: la sua comparsa misurabile (assente su glucosio, indotta su lattosio) fu la prova storica che un gene può essere acceso/spento dall’ambiente. È tuttora usata in biologia molecolare nel test X-gal (colonie blu = enzima attivo) per il blue/white screening.

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🔗 Collegamenti

• Operone Lac — 📋 fa parte di
• mRNA Policistronico — ⬆ causa
• Lattosio Permeasi — 🔗 stesso meccanismo / stessa via
• Transacetilasi — 🔗 stesso meccanismo / stessa via
• Enzimi — 📋 fa parte di