EF-Tu

EF-Tu (Elongation Factor Tu, eEF1A negli eucarioti) è il fattore di allungamento che scorta ogni aminoacil-tRNA fino al sito A del ribosoma durante la traduzione. È una proteina G (GTPasi), e tutta la sua funzione si basa sul ciclo GTP↔GDP.


Cos’è una proteina G (livello generale)

Una proteina G è un interruttore molecolare che esiste in due conformazioni a seconda del nucleotide legato:

  • Legata a GTP → forma “ON” (attiva): conformazione ad alta affinità per il proprio carico (qui l’aa-tRNA).
  • Legata a GDP → forma “OFF”: dopo l’idrolisi del GTP la proteina cambia forma e rilascia ciò che teneva.

L’idrolisi del GTP (GTP → GDP + Pᵢ) è il passaggio che commuta da ON a OFF. È irreversibile e funziona quindi da checkpoint a senso unico: scatta solo quando la geometria è corretta, garantendo direzionalità e accuratezza al processo. Per questo le macchine della traduzione usano GTP e non ATP: il GTP è la “valuta” segregata del signaling delle proteine G, distinta dall’ATP del metabolismo generale.


Come funziona EF-Tu nell’allungamento

EF-Tu·GTP lega l’aa-tRNA e lo conduce nel sito A. Lì il suo ciclo GTP scandisce i primi due dei tre checkpoint di qualità:

  1. Solo un appaiamento codone-anticodone corretto trattiene il tRNA abbastanza a lungo da permettere a EF-Tu di idrolizzare il GTP.
  2. L’idrolisi del GTP commuta EF-Tu in forma GDP (OFF): EF-Tu molla il tRNA e si distacca dal ribosoma. Solo dopo questo distacco il tRNA può ruotare (accomodamento) e avvicinare la sua estremità accettrice a quella del tRNA nel sito P per il legame peptidico.

Se il tRNA è errato, la scarsa affinità lo fa cadere prima dell’idrolisi: nessuno spreco se non un po’ di GTP.

EF-Tu·GTP·tRNA ha una forma tridimensionale precisa, imitata da EF-G·GTP (mimetismo molecolare): è così che EF-G riesce a infilarsi nello stesso sito A per la traslocazione.


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