EF-G
EF-G (Elongation Factor G, eEF2 negli eucarioti) è il fattore di allungamento che opera la traslocazione: fa scorrere ribosoma e mRNA di tre nucleotidi (un codone) dopo ogni legame peptidico. Come EF-Tu è una proteina G (GTPasi) e funziona tramite il ciclo GTP↔GDP.
Proteina G come interruttore (livello generale)
EF-G condivide con EF-Tu la natura di interruttore molecolare: GTP = forma attiva, idrolisi del GTP = cambio conformazionale che produce lavoro meccanico, GDP = forma che si distacca. L’idrolisi irreversibile rende il movimento unidirezionale (il ribosoma non torna indietro).
Mimetismo molecolare e meccanismo di “spinta”
L’aspetto caratteristico di EF-G è il mimetismo molecolare:
- EF-G·GTP ha una conformazione che imita la forma del complesso EF-Tu·GTP·tRNA. Il ribosoma non lo distingue da un tRNA in arrivo e lo lascia entrare nel sito A.
- Interagendo con la subunità maggiore, EF-G idrolizza il GTP: il cambiamento conformazionale perfeziona il mimetismo e produce una spinta che fa avanzare di tre nucleotidi i tRNA e l’mRNA adiacenti (traslocazione).
- Poiché EF-G non possiede una sequenza anticodonica, non può legarsi stabilmente all’mRNA: subito dopo la spinta si dissocia, lasciando il sito A vuoto e pronto per il prossimo aa-tRNA.
Risultato della traslocazione: il tRNA col peptide passa da sito A → sito P, il tRNA scarico da sito P → sito E.
🔗 Collegamenti
- Allungamento della Traduzione — 📋 fa parte di
- EF-Tu — 🔗 stesso meccanismo / stessa via
- Interruttori Molecolari — 🔗 stesso meccanismo / stessa via
- Ribosoma — 🔗 stesso meccanismo / stessa via