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Ribosoma

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Ribosoma

Il ribosoma è un grande complesso ribonucleoproteico (composto da RNA ribosomiale e proteine) presente in tutte le cellule, responsabile della catalisi della Sintesi Proteica (traduzione).

Attività Catalitica e Natura di Ribozima

I ribosomi presentano una composizione in cui l’RNA costituisce la frazione prevalente rispetto alle proteine:

  • Ribozima: Il ribosoma è a tutti gli effetti un ribozima (un enzima a RNA). L’attività catalitica di formazione del legame peptidico (peptidil-trasferasi) è interamente mediata dalle molecole di rRNA situate nella subunità maggiore, in corrispondenza del sito catalitico.
  • Ruolo delle Proteine: Le proteine ribosomiali non partecipano alla catalisi chimica del legame peptidico. Si collocano principalmente alla periferia del complesso, dove svolgono funzioni strutturali, stabilizzano l’architettura tridimensionale dell’rRNA, aumentano l’efficienza catalitica complessiva e coordinano i checkpoint di controllo.
  • Supporto Sperimentale: Rimuovendo selettivamente le proteine dai ribosomi tramite tecniche biochimiche, il complesso purificato di solo rRNA conserva intatta l’attività catalitica di polimerizzazione degli amminoacidi.

Subunità e Coefficienti di Sedimentazione (S)

Ciascun ribosoma è formato da due subunità distinte (maggiore e minore) caratterizzate da differenti coefficienti di sedimentazione espressi in unità Svedberg (S), determinati tramite centrifugazione in gradiente di densità:

  • Procarioti (Ribosoma 70S):
    • Subunità Minore (30S): Contiene 1 molecola di rRNA (16S) e circa 21 proteine (indicate con la sigla S per “small”).
    • Subunità Maggiore (50S): Contiene 2 molecole di rRNA (23S e 5S) e circa 34 proteine (sigla L per “large”).
  • Eucarioti (Ribosoma 80S):
    • Subunità Minore (40S): Contiene 1 molecola di rRNA (18S) e circa 33 proteine (S).
    • Subunità Maggiore (60S): Contiene 3 molecole di rRNA (28S, 5.8S e 5S) e circa 47 proteine (L).

Nota: La centrifugazione in gradiente di densità (ribosomal profiling o profilazione ribosomiale) viene correntemente utilizzata per valutare l’efficienza della sintesi proteica cellulare separando i singoli ribosomi dai polisomi (mRNA associati a molteplici ribosomi attivi, molto pesanti).

Architettura Interna e Siti Funzionali

Il ribosoma assemblato presenta canali e cavità interne che permettono lo scorrimento del trascritto e l’interazione con i tRNA:

  1. Sito A (Aminoacilico): È il sito di ingresso in cui si inserisce il tRNA carico (aminoacil-tRNA) portatore dell’amminoacido da incorporare, guidato dalla complementarietà codone-anticodone.
  2. Sito P (Peptidilico): È il sito centrale occupato dal tRNA che porta legata la catena polipeptidica nascente (peptidil-tRNA).
  3. Sito E (Exit / Uscita): È il sito in cui si sposta il tRNA scarico (privo di amminoacido) in seguito alla traslocazione, prima di essere rilasciato dal ribosoma nel citoplasma. Questo sito si trova fisicamente lontano dal canale dell’mRNA; di conseguenza, l’anticodone del tRNA non ha contatti con l’mRNA nel sito E, favorendone il distacco spontaneo.
  4. Canale dell’mRNA: Un’insenatura situata vicino ai siti A e P in cui scorre il filamento di mRNA durante la lettura.
  5. Tunnel di Uscita del Polipeptide: Un canale situato nella subunità maggiore attraverso il quale la catena polipeptidica nascente emerge all’esterno del ribosoma.

Divisione Funzionale delle Subunità

  • Subunità Minore: Viene definita sito di decodificazione del messaggio poiché ospita l’interazione e l’appaiamento specifico tra i codoni dell’mRNA e gli anticodoni dei tRNA.
  • Subunità Maggiore: Viene definita subunità catalitica in quanto contiene il centro della peptidil-trasferasi responsabile della catalisi chimica del legame peptidico.

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