Fosforilazione
La fosforilazione è l’aggiunta covalente e reversibile di un gruppo fosfato () a una molecola. Sulle proteine è la modificazione post-traduzionale regolativa più diffusa: funziona da interruttore molecolare che accende o spegne attività, affinità e localizzazione di una proteina.
Meccanismo generale
- Chinasi (kinasi): trasferiscono il γ-fosfato dell’ATP su un residuo bersaglio, consumando ATP (→ ADP). Aggiungono il fosfato.
- Fosfatasi: rimuovono il fosfato per idrolisi, riportando la proteina allo stato originario. Tolgono il fosfato.
L’azione opposta di chinasi e fosfatasi rende la modifica reversibile: è questo equilibrio dinamico a costituire l’interruttore.
Perché un fosfato cambia tutto
Il gruppo fosfato introduce due cariche negative ingombranti su un residuo: questo modifica la conformazione locale e le superfici di interazione, creando o distruggendo siti di legame per altre proteine.
Bersagli
I residui fosforilabili portano un libero: Serina, Treonina e Tirosina (vedi Amminoacidi).
Casi specifici nel sistema
- Coda CTD della Pol II: la fosforilazione della CTD da parte di TFIIH distrugge l’affinità per il Mediatore → la polimerasi si svincola e passa all’allungamento (promoter clearance). Pattern di fosforilazione diversi reclutano poi gli enzimi di maturazione dell’RNA.
- CDK: la fosforilazione di substrati guida le transizioni del ciclo cellulare.
- Trasduzione del segnale: cascate di chinasi (recettori tirosin-chinasici, MAP chinasi) propagano e amplificano il segnale dall’esterno della cellula.
🔗 Collegamenti
- Modificazioni Post-Traduzionali — 📋 fa parte di
- Fosfatasi — 🔄 diagnosi differenziale / confronto
- Amminoacidi — 🔗 stesso meccanismo / stessa via
- Coda CTD e Mediatore — 🔗 stesso meccanismo / stessa via
- Cicline e Chinasi Ciclina-Dipendenti — 🔗 stesso meccanismo / stessa via