Amminoacidi

Gli amminoacidi sono i monomeri che, polimerizzati, costituiscono le proteine. Sono 20 quelli codificati dal codice genetico. Tutte le proprietà di una proteina derivano dalla sequenza e dalla chimica delle loro catene laterali.


Struttura generale

Ogni amminoacido ha un carbonio α centrale a cui sono legati quattro gruppi:

  • un gruppo amminico (),
  • un gruppo carbossilico (),
  • un atomo di idrogeno,
  • una catena laterale R, variabile, che ne definisce l’identità e le proprietà.

Residui e legame peptidico

Quando due amminoacidi si uniscono si forma il legame peptidico con una reazione di condensazione: si perde una molecola d’acqua ( dal carbossile + dall’ammino). L’amminoacido inserito nella catena non è quindi più “intero”: ciò che resta dopo la reazione si chiama residuo amminoacidico. Per questo nei polipeptidi (es. l’eptapeptide della coda CTD) si parla di residui e non di amminoacidi liberi.


Classificazione per catena laterale

ClasseEsempi (sigla 3 lettere)Caratteristica di R
Apolari / idrofobiciGly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Met, Trpcatene non cariche, idrocarburiche o aromatiche; stanno nel core proteico
Polari non carichiSer, Thr, Cys, Tyr, Asn, Glngruppi , , ammidici; formano legami idrogeno
Carichi positivi (basici)Lys, Arg, Hisgruppi amminici/guanidinici protonabili
Carichi negativi (acidi)Asp, Glugruppi carbossilici aggiuntivi

Residui fosforilabili

Serina (Ser), Treonina (Thr) e Tirosina (Tyr) portano un gruppo ossidrilico () libero sulla catena laterale: è il bersaglio della fosforilazione da parte delle chinasi. Sono i residui che fungono da “interruttore” regolativo, come nella coda CTD della Pol II.

Casi particolari utili da ricordare

  • Prolina (Pro): la catena laterale si chiude ad anello sul carbonio α → introduce rigidità e piegature (orienta conformazionalmente, es. nell’eptapeptide CTD).
  • Cisteina (Cys): il suo forma ponti disolfuro che stabilizzano la struttura terziaria.

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