Istone Deacetilasi

Le istone deacetilasi (HDAC) sono enzimi che rimuovono i gruppi acetile dalle code degli istoni, compattando la cromatina e spegnendo la trascrizione. Sono i “cancellatori” (eraser) della marcatura attivante deposta dalle HAT ed esercitano l’effetto opposto.


Definizione generale

Una HDAC catalizza l’idrolisi del legame acetilico sul gruppo ε-amminico delle lisine (K) delle code istoniche, restituendo la carica positiva alla lisina. HAT e HDAC formano un interruttore reversibile acetilazione ⇄ deacetilazione che regola dinamicamente lo stato della cromatina (vedi Modificazioni Post-Traduzionali degli Istoni).

Come funziona (meccanismo)

  1. Chimica: togliendo l’acetile, la lisina riacquista la carica positiva e torna ad attrarre fortemente lo scheletro fosfato (negativo) del DNA. Il nucleosoma si “stringe”, la cromatina passa verso lo stato condensato (eterocromatina) e il DNA diventa inaccessibile.
  2. Cancellazione del segnale: rimuovendo l’acetil-lisina si elimina anche il sito di aggancio per i bromodomini, smontando i complessi attivanti reclutati dall’acetilazione.
  3. Reclutamento: le HDAC raramente agiscono da sole; sono subunità di complessi corepressori (es. Sin3, NuRD) portati sul DNA da repressori sequenza-specifici.

Caso specifico — la repressione trascrizionale

È uno dei meccanismi dei repressori eucariotici: un repressore legato al DNA recluta un complesso contenente HDAC, che deacetila gli istoni locali e chiude la cromatina (silenziamento stabile a lungo termine), bloccando fisicamente l’accesso al promotore. È l’immagine speculare dell’attivazione mediata dalle HAT.


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