Immunoglobuline
Le immunoglobuline (Ig, anticorpi) sono le proteine prodotte dai linfociti B che riconoscono in modo specifico l’antigene. Sono il ponte molecolare tra immunità adattativa (specificità) ed innata (effettori), perché le cellule innate le “leggono” tramite i Recettori Fc.
Struttura
Forma a Y: due catene pesanti + due catene leggere. Si distinguono due regioni funzionali:
- Fab (fragment antigen-binding) — le due braccia, con la porzione variabile che lega l’antigene.
- Fc (fragment crystallizable) — la coda, porzione costante che determina la classe dell’anticorpo ed è riconosciuta dai Recettori Fc e dal Sistema del Complemento.
Classi ed effettori
La regione Fc definisce la classe e quindi la funzione effettrice:
- IgG → infezioni batteriche; opsonina letta da FcγR (macrofagi, neutrofili) → fagocitosi.
- IgA → secreta nelle mucose; letta da FcαR.
- IgM → primo anticorpo prodotto (prima dello switch isotipico), forte attivatore del complemento.
- IgE → difesa antiparassitaria e allergie; legata da FcεR su Mastociti ed eosinofili → degranulazione (non fagocitosi).
Immunoglobulina G intera (struttura a Y). PDB 1IGT.
🔗 Collegamenti
- Recettori Fc — ⬇️ leggono la porzione Fc e attivano le cellule innate
- Sistema del Complemento — 🔗 l’Fc degli anticorpi ne attiva la via classica
- Mastociti — 🔗 le IgE legate a FcεR mediano la degranulazione allergica
- Fagocitosi e Digestione — 🔗 le Ig come opsonine nel riconoscimento