Glutatione (GSH)
Scheda di riferimento — entità citata ma non spiegata nel corso. Sintesi da fonti autorevoli.
Natura: tripeptide γ-L-glutammil-L-cisteinil-glicina (γ-Glu–Cys–Gly) · PubChem CID 745 Classe: principale antiossidante tiolico intracellulare (non è un enzima ma un metabolita).
Struttura
Tripeptide il cui gruppo reattivo è il –SH della cisteina; il legame γ-peptidico (sul carbossile laterale del glutammato) lo protegge dalle peptidasi.
(Struttura chimica del glutatione ridotto, PubChem CID 745.)
Funzione
È il “tampone redox” della cellula. Esiste in due forme: GSH (ridotto, attivo) e GSSG (ossidato, due GSH uniti da ponte disolfuro). Il GSH:
- è il donatore di elettroni della Glutatione Perossidasi per neutralizzare H₂O₂ e perossidi;
- coniuga e detossifica xenobiotici (glutatione-S-transferasi);
- mantiene ridotti i gruppi –SH delle proteine.
Il rapporto GSH/GSSG è un indice dello stato redox cellulare.
Sintesi e regolazione
Sintetizzato nel citosol in due tappe (glutammato-cisteina ligasi, poi glutatione sintetasi); rigenerato dal GSSG dalla glutatione reduttasi a spese di NADPH. La sua deplezione (es. da sovradosaggio di paracetamolo) lascia la cellula indifesa contro i ROS.
🔗 Compare in
- Risposte allo Stress Ossidativo — antiossidante non enzimatico centrale
- Glutatione Perossidasi — usa il GSH come substrato
Fonti: PubChem CID 745.