Allosteria
L’allosteria è la proprietà per cui una proteina può assumere conformazioni diverse in risposta a stimoli o legami extracellulari. È un meccanismo fondamentale per la vita: senza allosteria le proteine non potrebbero adattare la propria struttura agli stimoli, e la trasduzione del segnale non esisterebbe.
Come si manifesta
Una proteina allosterica esiste in più stati conformazionali in equilibrio; il legame di un ligando in un sito sposta l’equilibrio verso una conformazione, modificando la funzione della proteina (es. apertura di un canale, attivazione di una cascata).
Il concetto fu dimostrato per la prima volta nel 1965 da Jacob e Monod con il modello dell’operone lattosio di Escherichia coli: l’uso del lattosio richiede risposte adattative del microrganismo che comportano modificazioni allosteriche delle proteine. Jean-Pierre Changeux traslò poi il concetto dall’operone ai recettori.
Caso specifico: il recettore colinergico nicotinico
Changeux dimostrò l’allosteria nel recettore colinergico nicotinico della placca neuromuscolare: quando l’acetilcolina (ligando endogeno) si lega, il recettore cambia conformazione passando dallo stato chiuso a quello aperto, facendo entrare sodio e calcio con conseguente depolarizzazione e contrazione. Le modificazioni conformazionali sono quindi alla base del funzionamento dei recettori e delle proteine ad essi associate.
🔗 Collegamenti
- Recettore Colinergico Nicotinico della Placca Neuromuscolare — 🔗 caso dimostrativo
- Classi di Recettori di Membrana e Velocità di Risposta — ⬆️ base delle modificazioni conformazionali
- Recettori Canale — 🔗 apertura allosterica del canale