Emoglobina
L’emoglobina (Hb) è la proteina dei globuli rossi che trasporta l’ossigeno dai polmoni ai tessuti (e parte della CO₂ in senso inverso). È il parametro con cui si definisce e si gradua l’anemia.
Struttura
Proteina tetramerica: quattro catene globiniche (due α e due non-α), ciascuna con un gruppo eme che contiene un atomo di ferro (Fe²⁺) nel sito di legame dell’O₂. Ogni molecola di Hb lega quindi fino a 4 O₂.
Servono due cose per costruirla: le catene globiniche (sintesi proteica) e l’eme (sintesi della protoporfirina + inserimento del ferro). Un difetto in uno dei due filoni dà anemia microcitica ipocromica: catene → talassemie; eme → Anemie Sideroblastiche; ferro insufficiente → Anemia Sideropenica.
Funzione
Il legame dell’O₂ è cooperativo (curva sigmoide): lega bene O₂ dove la pO₂ è alta (polmone) e lo rilascia dove è bassa (tessuti). L’affinità è modulata da pO₂, pH, CO₂ e 2,3-BPG.
Tipi di emoglobina
Definiti dalla combinazione delle catene:
- HbA (α₂β₂) — >95% nell’adulto.
- HbA2 (α₂δ₂) — quota minore.
- HbF (α₂γ₂) — Hb fetale, <1–2% nell’adulto; risale nelle talassemie.
Mutazioni delle catene danno emoglobinopatie: la più nota è l’Anemia Falciforme (HbS), da una singola sostituzione nella catena β.
Ruolo nell’anemia
Poiché è l’Hb (non il semplice numero di globuli rossi) a trasportare l’O₂, l’anemia è definita come riduzione dell’Hb: la sua caduta riduce l’apporto di ossigeno e causa Ipossia tissutale. La concentrazione di Hb nel globulo rosso (MCHC) e la dimensione del globulo (MCV) sono i parametri che ne classificano la morfologia.
🔗 Collegamenti
- Anemia — 📉 l’anemia è definita dalla riduzione dell’emoglobina
- Globulo Rosso — 🩸 la cellula che contiene l’Hb
- Metabolismo del Ferro — 🔗 il ferro dell’eme lega l’ossigeno
- Anemia Falciforme — 🧬 emoglobinopatia da mutazione della catena β
- Talassemia — 🧬 difetto di sintesi delle catene globiniche